RAIMON SABATE LAGUNAS

Professor agregat

Scopus Author ID: 6602786140

Researcher ID: I-7849-2014

Àrea de coneixement : Química Física

Grup de Recerca:

PhotoBioCat
Fisiopatologia, Hemostàsia i Trombosi

Informació de contacte
Departament de Farmàcia i Tecnologia Farmacèutica, i Fisicoquímica
Secció de Fisicoquímica. Departament de Farmàcia, Tecnologia Farmacèutica i Fisicoquímica. Facultat de Farmàcia i Ciències de l'Alimentació. Joan XXIII 27-31 08020-Barcelona
934035986
rsabate(a)ub.edu

Formació acadèmica

Llicenciat en Farmàcia

Línies de recerca

En la cèl·lula, la funció biològica està determinada pel plegament en estat natiu de les proteïnes. Així doncs, problemes en el plegament proteic amb la conseqüent aparició d'espècies mal plegades poden alterar els processos cel·lulars essencials. El mal plegament proteic, que comporta l'agregació del poli-pèptid en estructures amiloides, està associat a dotzenes de malalties humanes com l'Alzheimer, el Parkinson o les malalties relacionades amb prions. S'hauria de destacar que estudis recents han posat en evidència que l'agregació amiloide és un procés que no es limita a les proteïnes relacionades amb malalties sinó que es una propietat genèrica de les proteïnes tant en cèl·lules eucariotes com procariotes. La possibilitat que la formació d'estructures amiloides sigui un procés universal i omnipresent compartit per tots els éssers vius comporta importants conseqüències en biologia. Els prions, proteïnes amb capacitat per agregar-se in-vivo en estructures amiloides auto-perdurables considerades com element genètic fonamental de la capacitat infectiva, han tingut i tenen important repercussió. Així doncs, la proteïna prió (PrP) es manifesta en forma d'encefalopatia espongiforme transmissible (EST); malaltia neurodegenerativa letal que afecta des d'ovelles ("scrapie") i vaques (encefalopatia espongiforme bovina popularment coneguda com mal de les "vaques boges") fins humans (Creutzfeld-Jakob)

Publicacions rellevants

Eraña, H.; Charco, J.M.; Di-Bari, M.A.; Díaz-Domínguez, C.M.; López-Moreno, R.; Vidal, E.; González-Miranda, E.; Pérez-Castro, M.A.; García-Martínez, S.; Bravo, S.; Fernández-Borges, N.; Geijo, M.; D'Agostino, C.; Garrido, J.; Bian, J.; König, A.; Uluca-Yazgi, B.; Sabate, R.; Khaychuk, V.; Vanni, I.; Telling, G.C.; Heise, H.; Nonno, R.; Requena, J.R.; Castilla, J. Development of a New largely scalable in vitro prion propagation method for the production of infectious recombinant prions for high resolution structural studies. En PLoS Pathogens. Volum 15. Número 10. 2019 . Repositori Institucional

Caballero, A. B.; Iranzo, O.; Hautier, A.; Sabate, R.; Gamez, P. Peptidic Scaffolds To Reduce the Interaction of Cu(II) Ions with beta-Amyloid Protein. En Inorganic Chemistry. Volum 59. Número 1. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.9b03099

Espargaró, A.; Llabrés, S.; Saupe, S.J.; Curutchet, C.; Luque, F.J.; Sabaté, R. On the Binding of Congo Red to Amyloid Fibrils. En Angewandte Chemie-International Edition. Volum 59. Número 21. 2020 . Repositori Institucional

Matesanz, Ana I.; Caballero, Ana B.; Lorenzo, Carmen; Espargaro, Alba; Sabate, Raimon; Quiroga, Adoracion G.; Gamez, Patrick. Thiosemicarbazone Derivatives as Inhibitors of Amyloid-beta Aggregation: Effect of Metal Coordination. En Inorganic Chemistry. Volum 59. Número 10. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.0c00467

Kowalczyk, J.; Grapsi, E.; Espargaró, A.; Caballero, A.B.; Juárez-Jiménez, J.; Busquets, MA.; Gamez, P.; Sabate, R.; Estelrich, J. Dual effect of Prussian Blue nanoparticles on Aβ40 aggregation: β-sheet fibril reduction and copper dyshomeostasis regulation. En Biomacromolecules. Volum 22. Número 2. 2021 . https://doi.org/10.1021/acs.biomac.0c01290

Caterina Pont; Tiziana Ginex; Christian Griñan-Ferre; Matthias Scheiner; Alexia Mattellone; Noemí Martínez; Elsa M. Arce; Yolanda Soriano-Fernandez; Marina Naldi; Angela De Simonef; Marta Barenys; Jesús Gómez-Catalán; Belen Perez; Raimon Sabate; Vincenza Andrisano; María Isabel Loza; Jose Brea; Manuela Bartolini; Maria Laura Bolognesi; Michael Decker; Merce Pallas; F. Javier Luque; Diego Muñoz-Torrero. From virtual screening hits targeting a cryptic pocket in BACE-1 to a nontoxic brain permeable multitarget anti-Alzheimer lead with disease-modifying and cognition-enhancing effects. En European Journal of Medicinal Chemistry. Volum 225. Número 113779. 2021 . Repositori Institucional

Peŕez-Areales,F. J.; Garrido, M.; Aso, E.; Bartolini, M.; DeSimone,A.; Espargaro, A.,́ Ginex, T.; Sabate,R.; Peŕez, B.; Andrisano, V.; Puigoriol-Illamola, D.; Pallas̀, M.; Luque, F. J.; Loza, M. I.; Brea, J.; Ferrer, I.; Ciruela, F.; Messeguer, A.; Muñoz-Torrero, D. Centrally active multitarget anti-Alzheimer agents derived from the antioxidant lead CR‐6. En Journal of Medicinal Chemistry. Volum 63. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.0c00528

Wichur, T.; Pasieka, A.; Godyń, J.; Panek, D.; Góral, I.; Latacz, G.; Honkisz-Orzechowska, E.; Bucki, A.; Siwek, A.; Głuch-Lutwin, M.; Knez, D.; Brazzolotto, X.; Gobec, S.; Kołaczkowski, M.; Sabate, R.; Malawska, B.; Więckowska, A. Discovery of 1-(phenylsulfonyl)-1H-indole-based multifunctional ligands targeting cholinesterases and 5-HT ₆ receptor with anti-aggregation properties against amyloid-beta and tau. En European Journal of Medicinal Chemistry. 2021

Alvarez-Berbel, I.; Espargaró, A.; Viayna, A.; Caballero, A. B.; Busquets, M. A.; Gamez, P.; Luque, F. J.; Sabate, R. Three to tango: Inhibitory Effect of quercetin and apigenin on acetylcholinesterase, amyloid-β aggregation and acetylcholinesterase-amyloid interaction. En Pharmaceutics. Volum 14. Número 11. 2022 . Repositori Institucional

Tonelli M.; Catto M.; Sabaté R.; Francesconi V.; Laurini E.; Pricl S.; Pisani L.; Miniero D.V.; Liuzzi G.M.; Gatta E.; Relini A.; Gavín R.; Del Rio J.A.; Sparatore F.; Carotti A. Thioxanthenone-based derivatives as multitarget therapeutic leads for Alzheimer's disease. En European Journal of Medicinal Chemistry. Volum 250. 2023 . https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2023.115169

Més Informació: https://www.nanobic.eu/