RAIMON SABATE LAGUNAS

RAIMON SABATE LAGUNAS

Profesor agregado

ORCID: 0000-0003-3894-2362
Scopus Author ID: 6602786140
Researcher ID: I-7849-2014
Área de conocimiento: Química Física

Grupo de Investigación:

  • PhotoBioCat
  • Fisiopatologia, Hemostàsia i Trombosi

Información de contacto
Departamento de Farmacia y Tecnología Farmacéutica, y Fisicoquímica
Secció de Fisicoquímica. Departament de Farmàcia, Tecnologia Farmacèutica i Fisicoquímica. Facultat de Farmàcia i Ciències de l'Alimentació. Joan XXIII 27-31 08020-Barcelona
934035986
rsabate(a)ub.edu

Formación académica

Llicenciat en Farmàcia

Lineas de investigación

En la célula, la función biológica está determinada por el plegamiento en estado nativo de las proteínas. Así pues, problemas en el plegamiento proteico con la consecuente aparición de especies mal plegadas pueden alterar los procesos celulares esenciales. El mal plegamiento proteico, que conlleva la agregación del poli-péptido en estructuras amiloides, está asociado a decenas de enfermedades humanas como el Alzheimer, el Parkinson o las enfermedades relacionadas con priones. A destacar tiene que estudios recientes han puesto en evidencia que la agregación amiloide es un proceso que no se limita a las proteínas relacionadas con enfermedades sino que es una propiedad genérica de las proteínas tanto en células eucariotas como procariotas. La posibilidad que la formación de estructuras amiloides sea un proceso universal y omnipresente compartido por todos los seres vivos conlleva importantes consecuencias en biología. Los priones, proteínas con capacidad para agregarse in-vivo en estructuras amiloides auto-perdurables consideradas como elemento fundamental de la capacidad infectiva, han tenido y tienen importante repercusión. Así pues, la proteína prion (PrP) se manifiesta en forma de encefalopatía espongiforme transmisible (EST); enfermedad neurodegenerativa letal que afecta desde ovejas ("scrapie") y vacas (encefalopatía espongiforme bovina popularmente conocida como mal de las "vacas locas") hasta humanos (Creutzfeldt-Jakob)

Publicaciones relevantes

Eraña, H.; Charco, J.M.; Di-Bari, M.A.; Díaz-Domínguez, C.M.; López-Moreno, R.; Vidal, E.; González-Miranda, E.; Pérez-Castro, M.A.; García-Martínez, S.; Bravo, S.; Fernández-Borges, N.; Geijo, M.; D'Agostino, C.; Garrido, J.; Bian, J.; König, A.; Uluca-Yazgi, B.; Sabate, R.; Khaychuk, V.; Vanni, I.; Telling, G.C.; Heise, H.; Nonno, R.; Requena, J.R.; Castilla, J. Development of a New largely scalable in vitro prion propagation method for the production of infectious recombinant prions for high resolution structural studies. En PLoS Pathogens. Volumen 15. Número 10. 2019 . Repositorio Institucional
Caballero, A. B.; Iranzo, O.; Hautier, A.; Sabate, R.; Gamez, P. Peptidic Scaffolds To Reduce the Interaction of Cu(II) Ions with beta-Amyloid Protein. En Inorganic Chemistry. Volumen 59. Número 1. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.9b03099
Espargaró, A.; Llabrés, S.; Saupe, S.J.; Curutchet, C.; Luque, F.J.; Sabaté, R. On the Binding of Congo Red to Amyloid Fibrils. En Angewandte Chemie-International Edition. Volumen 59. Número 21. 2020 . Repositorio Institucional
Matesanz, Ana I.; Caballero, Ana B.; Lorenzo, Carmen; Espargaro, Alba; Sabate, Raimon; Quiroga, Adoracion G.; Gamez, Patrick. Thiosemicarbazone Derivatives as Inhibitors of Amyloid-beta Aggregation: Effect of Metal Coordination. En Inorganic Chemistry. Volumen 59. Número 10. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.inorgchem.0c00467
Kowalczyk, J.; Grapsi, E.; Espargaró, A.; Caballero, A.B.; Juárez-Jiménez, J.; Busquets, MA.; Gamez, P.; Sabate, R.; Estelrich, J. Dual effect of Prussian Blue nanoparticles on Aβ40 aggregation: β-sheet fibril reduction and copper dyshomeostasis regulation. En Biomacromolecules. Volumen 22. Número 2. 2021 . https://doi.org/10.1021/acs.biomac.0c01290
Caterina Pont; Tiziana Ginex; Christian Griñan-Ferre; Matthias Scheiner; Alexia Mattellone; Noemí Martínez; Elsa M. Arce; Yolanda Soriano-Fernandez; Marina Naldi; Angela De Simonef; Marta Barenys; Jesús Gómez-Catalán; Belen Perez; Raimon Sabate; Vincenza Andrisano; María Isabel Loza; Jose Brea; Manuela Bartolini; Maria Laura Bolognesi; Michael Decker; Merce Pallas; F. Javier Luque; Diego Muñoz-Torrero. From virtual screening hits targeting a cryptic pocket in BACE-1 to a nontoxic brain permeable multitarget anti-Alzheimer lead with disease-modifying and cognition-enhancing effects. En European Journal of Medicinal Chemistry. Volumen 225. Número 113779. 2021 . Repositorio Institucional
Peŕez-Areales,F. J.; Garrido, M.; Aso, E.; Bartolini, M.; DeSimone,A.; Espargaro, A.,́ Ginex, T.; Sabate,R.; Peŕez, B.; Andrisano, V.; Puigoriol-Illamola, D.; Pallas̀, M.; Luque, F. J.; Loza, M. I.; Brea, J.; Ferrer, I.; Ciruela, F.; Messeguer, A.; Muñoz-Torrero, D. Centrally active multitarget anti-Alzheimer agents derived from the antioxidant lead CR‐6. En Journal of Medicinal Chemistry. Volumen 63. 2020 . https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.0c00528
Wichur, T.; Pasieka, A.; Godyń, J.; Panek, D.; Góral, I.; Latacz, G.; Honkisz-Orzechowska, E.; Bucki, A.; Siwek, A.; Głuch-Lutwin, M.; Knez, D.; Brazzolotto, X.; Gobec, S.; Kołaczkowski, M.; Sabate, R.; Malawska, B.; Więckowska, A. Discovery of 1-(phenylsulfonyl)-1H-indole-based multifunctional ligands targeting cholinesterases and 5-HT 6 receptor with anti-aggregation properties against amyloid-beta and tau. En European Journal of Medicinal Chemistry. 2021
Alvarez-Berbel, I.; Espargaró, A.; Viayna, A.; Caballero, A. B.; Busquets, M. A.; Gamez, P.; Luque, F. J.; Sabate, R. Three to tango: Inhibitory Effect of quercetin and apigenin on acetylcholinesterase, amyloid-β aggregation and acetylcholinesterase-amyloid interaction. En Pharmaceutics. Volumen 14. Número 11. 2022 . Repositorio Institucional
Tonelli M.; Catto M.; Sabaté R.; Francesconi V.; Laurini E.; Pricl S.; Pisani L.; Miniero D.V.; Liuzzi G.M.; Gatta E.; Relini A.; Gavín R.; Del Rio J.A.; Sparatore F.; Carotti A. Thioxanthenone-based derivatives as multitarget therapeutic leads for Alzheimer's disease. En European Journal of Medicinal Chemistry. Volumen 250. 2023 . https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2023.115169

Más Información: https://www.nanobic.eu/